乳酸脱氢酶由哪三个酶组成

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乳酸脱氢酶（lactate dehydrogenase，LD/LDH）为含锌离子的金属蛋白，分子量为135~140kD，由H和M两种亚基组成，是糖无氧酵解及糖异生的重要酶系之一，可催化丙酸与L-乳酸之间的还原与氧化反应，也可催化相关的a-酮酸。LDH广泛存在于人体组织中，以肾脏含量最高，其次是心肌和骨肌。红细胞内LDH约为正常血清的100倍。

乳酸脱氢酶有5种同工酶，按其组织来源来说，LD1和LD2主要来源于心肌，临床常用的α-羧基丁酸脱氢酶（α-HBD）实际上就是LD1和LD2的活性之和；LD3主要来源于肺、脾；LD4和LD5（特别是LD5）主要来源于肝和骨骼肌。

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乳酸脱氢酶由H和M两种亚基组成。

乳酸脱氢酶（LDH）是一种糖酵解酶，主要作用是催化乳酸氧化为丙酸，将氢转移给NAD成为NADH。LDH广泛存在于人体组织中，以肾脏含量最高，其次是心肌和骨肌。

乳酸脱氢酶有5种同工酶形式，即LDH1、LDH2、LDH3、LDH4、LDH5。正常值参考范围是LD2>LD1>LD3>LD4>LD3。

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乳酸脱氢酶是一种糖酵解酶。乳酸脱氢酶存在于机体所有组织细胞的胞质内，其中以肾脏含量较高。同功酶有五种形式，即LDH－1（H4）、LDH2（H3M）、LDH－3（H2M2）、LDH-4（HM3）及LDH-5（M4）。乳酸脱氢酶在组织中的分布特点是心、肾以LDH1为主，LDH2次之；肺以LDH3．LDH4为主；骨骼肌以LDH5为主；肝以LDH5为主，LDH4次之。